Меню

Электрон транспортная цепь митохондрий растений

Электронтранспортная цепь митохондрий растительной клетки

Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ), локализована во внутренней мембране митохондрий и служит для передачи электронов от восстановленных субстратов на кислород, что сопровождается трансмембранным переносом ионов Н + . Таким образом, ЭТЦ митохондрий (как и тилакоидов) выполняет функцию окислительно-восстановительной Н + -помпы.

Б. Чанс и др. (США) в 50-х годах, используя значения окислительно-восстановительных потенциалов известных в то время переносчиков е − , спектрофотометрические данные о временной последовательности их восстановления и результаты ингибиторного анализа, расположили компоненты ЭТЦ митохондрий в следующем порядке:

Пара электронов от НАДH или сукцината передается по ЭТЦ до кислорода, который, восстанавливаясь и присоединяя два протона, образует воду.

Основным фактором, определяющим способность какого-либо соединения присоединять или отдавать электроны, является соотношение величин окислительных потенциалов данного соединения и соединения, с которым оно взаимодействует. Непосредственное взаимодействие соединений, имеющих различные потенциалы, осуществляется самопроизвольно тем успешнее, чем меньше различия между их потенциалами. В дыхательной цепи перенос электрона от НАДН (Е° = -0,32) на О2 (Е° = +0,82) идет через цепь переносчиков по градиенту, т. е. от соединений с более отрицательным к соединениям с более положительным редокс-потенциалом. По величине положительного потенциала более всего к потенциалу кислорода приближается цитохромоксидаза. К потенциалу дыхательного субстрата наиболее близки потенциалы, свойственные пиридиннуклеотидам, и т. д.

Согласно современным данным дыхательная цепь митохондрий включает в себя четыре основных мультиэнзимных комплекса и два небольших по молекулярной массе компонента — убихинон и цитохром с.

Комплекс I осуществляет перенос электронов от NADH к убихинону Q. Его субстратом служат молекулы внутримитохондриального NADH, восстанавливающиеся в цикле Кребса. В состав комплекса входит флавиновая FMN-зависимая NADH-убихинон-оксидоредуктаза, содержащая три железосерных центра.

Комплекс II катализирует окисление сукцината убихиноном. Эту функцию осуществляют флавиновая (FAD-зависимая) сукцинат убихинон-оксидоредуктаза, в состав которой также входят три железосерных центра.

Комплекс III переносит электроны от восстановленного убихинона к цитохрому с, т. е. функционирует как убихинол-цитохром с-оксидоредуктаза. В своем составе он содержит цитохромы b 556 и b 560, цитохром с1 и железосерный белок Риске. В присутствии убихинона комплекс III осуществляет активный трансмембранный перенос протонов.

В терминальном комплексе IV электроны переносятся от цитохрома с к кислороду, т. е. этот комплекс является цитохром с -кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента: цитохромы а и а3 и два атома меди. Цитохром а3 и С u В способны взаимодействовать с О2, на который передаются электроны с цитохрома а− Cu А Транспорт электронов через комплекс IV сопряжен с активным транспортом ионов Н + .

В результате изучения пространственного расположения компонентов ЭТЦ во внутренней мембране митохондрий показано, что комплексы I, III и IV пересекают мембрану. Именно в этих трех участках окислительные процессы в ЭТЦ сопрягаются с синтезом АТР. Передача 2е− от сукцината на убихинон в комплексе II не сопровождается трансмембранным переносом протонов.

Источник

Строение электрон-транспортной цепи митохондрий

Еще в начале прошлого века было установлено, что ткани высших растений, лишенные кислорода, находясь в атмосфере чистого азота или водорода, продолжают выделять СО2. Такое дыхание было названо интрамолекулярным (внутримолекуляр­ным) исходя из предположения, что оно осуществляется за счет кислорода самого субстрата. Позднее было показано, что этот тип дыхания, как и нормальный, связан с участием дегидрирующих ферментов, а также коферментов, переносчиков фосфатных групп и т.д.

В соответствии с современными представлениями процесс дыхания состоит из двух этапов. В ходе первого этапа, которому кислород не нужен, дыхательный субстрат, например глюкоза, распадается до ПВК, которая в ходе второго этапа может окис­ляться в присутствии О2 до СО2 и воды. Если же процесс пре­вращения ПВК осуществляется в анаэробных условиях, протека­ет брожение с образованием СО2.

Л. Пастер первый, кто показал, что брожение есть про­явление жизнедеятельности дрожжей, необходимое для поддер­жания их существования в бескислородной среде. Распад и окис­ление углеводов до стадии ПВК совершаются тождественными путями как в процессе брожения, так и аэробного дыхания. В этом заключается генетическая связь этих процессов. Вместе с тем химизм брожения более простой, чем химизм нормального кислородного дыхания. При брожении происходит лишь расщепление дыхательного материала, тогда как при дыхании идет рас­щепление, связанное с окислением. Так, при спиртовом броже­нии организмы, сбраживающие углеводы (дрожжевые клетки), обладают активной в анаэробных условиях декарбоксилазой ПВК. Под действием этого фермента от ПВК отщепляется СО2 и образуется уксусный альдегид, выступающий в качестве акцеп­тора водорода от восстановленного НАД.

При молочнокислом брожении, осуществляемом молочнокис­лыми бактериями, ПВК не декарбоксилируется, а непосредст­венно восстанавливается с участием специфического фермента лактатдегидрогеназы. Донором водорода для этой реакции явля­ется восстановленный НАД.

Этот тип брожения часто встречается в клубнях картофеля, корнеплодах моркови и свеклы, прорастающих семенах. Если ПВК подвергается окислительному декарбоксилированию, обра­зуется уксусная кислота.

Уксусная кислота путем конденсации превращается в ацетоуксусную, которая, восстанавливаясь, дает масляную кислоту.

Указанные реакции представляют собой возможные химичес­кие пути превращения ПВК в анаэробных условиях. Однако в ходе брожения высвобождается мало энергии, поскольку конеч­ные продукты реакций обладают большим запасом нереализованной химической энергии. Так, 1 моль глюкозы со свободной энергией 2872,14 кДж высвобождает энергию при спиртовом брожении 118,07, при молочнокислом — около 41,87, при маслянокислом — около 62,80 кДж. Таким образом, энергетическая эффективность брожения довольно низкая.

Анаэробный и аэробный пути превращения дыхательного суб­страта являются двумя сторонами единого дыхательного процес­са. В отсутствие кислорода основным источником энергии в клетке служат гликолиз и брожение, а в аэробных условиях — окислительное расщепление дыхательных субстратов. О связи процессов брожения и дыхания свидетельствует также то, что в растениях выявлены те же промежуточные продукты и фермен­ты, что и при спиртовом брожении, даже в тканях растений, нормально снабжающихся кислородом.

Электронтранспортная цепь митохондрий.В рассмотренных ре­акциях цикла Кребса и при гликолизе молекулярный кислород не участвует. Потребность в кислороде возникает при окислении восстановленных переносчиков НАД-Н и ФАДН2, в которых за­ключена значительная энергия. Процесс высвобождения энер­гии, осуществляемый постепенно, заключается в передаче элек­тронов от НАД-Н и ФАДН2 по ЭТЦ митохондрий на свободный кислород, который, таким образом, служит терминальным акцептором электронов. Таким образом, ЭТЦ митохондрий (как и тилакоидов) выполняет функцию окислительно-восстановительной Н + -помпы.

ЭТЦ растений состоит из четырех мультибелковых комплексов и двух небольших компонентов — убихинона и цитохрома с, расположенных как на внутренней мембра­не митохондрий, так и внутри нее. Комплексы I, III и IV пред­ставляют собой пункты сопряжения транспорта электронов с фосфорилированием. Компоненты дыхательной цепи (перенос­чики электронов) в определенной мере мобильны, поскольку они как бы представляют собой составную часть жидкого липидного бислоя и, по данным Б. Чанса, расположены в определенном порядке.

Компоненты электронтранспортной цепи митохондрий растений

Комплекс Расположение Состав Характеристика Функции комплекса
I Пересекает мембрану НАД-Н ФМН FeSN1 FeSN2 FeSN3 Никотинамидадениндинуклеотид восстановленный Флавинмононуклеотид – кофермент дегидрогеназы, окисляющей эндогенный НАД-Н Железосерные белки (центры) Осуществляет перенос электронов от НАД-Н к убихинону Q. Его субстратом служат молекулы внутримитохондриального НАД-Н, восстанавливающегося в ЦТК. При встраивании в фосфолипидную мембрану этот комплекс функционирует как протонная помпа
II ФАД FeSS1 FeSS2 FeSS3 Флавинадениндинуклеотид – кофермент сукцинатдегидрогеназы Железосерные белки 2Fe2S и 4Fe4S-типа Катализирует окисление сукцината убизиноном. Эту функцию осуществляет ФАД-зависимая сукцинат:убихинон-оксидоредуктаза, в состав которой входят три железосерных центра
Q Убихинон – липидорастворимый одно- и двухэлектронный переносчик
III Пересекает мембрану b556 b560 c1 FeSR Цитохромы – гемпротеины, в которых гем связан с белком нековалентно Цитохром с552 – гемпротеин, гем ковалентно связан с белком Железосерный белок Риске (2Fe2S) Переносит электроны от восстановленного убихинона к цитохрому с, т.е. функционирует как убихинол:цитохром с-оксидоредуктаза. По структуре и функциям этот комплекс сходен с цитохромным комплексом b6 – f тилакоидов хлоропластов. В присутствии убихинона этот комплекс осуществляет активный трансмембранный перенос протонов.
C На наружной стороне внутренней мембраны Цитохром с550 – гемпротеин, гем ковалентно связан с белком, водорастворим
IV Пересекает мембрану a CuA a3 CuB O2, H2О Цитохром а – гемпротеин, в котором гем нековалентно связан с белком Атом меди, функционирующий с цит.а как редокс-компонент комплекса Цитохром а3 – гемпротеин, способен взаимодействовать с кислородом Атом меди меди, функционирующий с цит.а3 при образовании комплекса с кислородом 1/2О2 + 2Н + + 2е — ↔ Н2О Терминальный комплекс, переносит электроны от цитохрома с к кислороду. Является цитохром с:кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). Транспорт электронов через комплекс сопряжен с активным трансмембранным транспортом протонов.

Следовательно, ЭТЦ представляет сложное образование, со­стоящее из нескольких десятков белковых молекул и лежащее между метаболитами ЦТК с одной стороны и кислородом воздуха с другой. Белки выполняют в основном структурную функцию, входят в состав сопрягающего фактора, а также явля­ются переносчиками электронов. Простетическими группами белков-переносчиков служит, как отмечалось, наряду с флавином и гемом железо, имеющее переменную валентность и, сле­довательно, легко переходящее из одной формы в другую. На­пример, в гемсодержащих цитохромах поступающие к ним по ЭТЦ электроны восстанавливают железо, переводя его из Fe 3+ в Fe 2+ . Каждый такой переносчик находится на несколько более низком уровне восстановленности, чем его предшественник, и в соответствии с этим содержит меньше энергии. Зная окислительно-восстановительный потен­циал отдельных компонентов ЭТЦ, их можно расположить в порядке его убывания — от -0,32 у дыхательного субстрата до +0,82 у кислорода.

Электроны скатываются с этой «энергетической» горки благо­даря разности потенциалов не сразу, а постепенно, что позволя­ет, во-первых, избежать неэффективного выброса энергии и, во-вторых, связать энергию в форме химических связей АТФ, образуемых из АДФ и Рн. В этом, по существу, и заключается физиологический смысл транспорта электронов.

Источник

64. Электрон-транспортная цепь митохондрий

Дыхательная цепь является частью процесса окислительного фосфорилирования (см. с. 126). Компоненты дыхательной цепи катализируют перенос электронов от НАДН + Н + или восстановленного убихинона (QH2) на молекулярный кислород. Из-за большой разности окислительно-восстановительных потенциалов донора (НАДН + Н + и, соответственно, QH2) и акцептора (О2) реакция является высокоэкзергонической (см. с. 24). Большая часть выделяющейся при этом энергии используется для создания градиента протонов (см. с. 128) и, наконец, для образования АТФ с помощью АТФ-синтазы.

А. Компоненты дыхательной цепи Дыхательная цепь включает три белковых комплекса (комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные молекулы-переносчики — убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза (см. с. 144) иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов.

Комплексы дыхательной цепи построены из множества полипептидов и содержат ряд различныхокислительно-восстановительных коферментов, связанных с белками (см. сс. 108, 144). К ним принадлежат флавин [ФМН (FMN) или ФАД (FAD), в комплексах I и II], железо-серные центры (в I, II и III) и группы гема (в II, III и IV). Детальная структура большинства комплексов еще не установлена.

Электроны поступают в дыхательную цепь различными путями. При окислении НАДН + Н + комплекс I переносит электроны через ФМН и Fe/S-центры на убихинон. Образующиеся при окислении сукцината, ацил-КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДН2 или флавопротеин (см. с. 166), При этом окисленная форма кофермента Q восстанавливается в ароматическийубигидрохинон. Последний переносит электроны в комплекс III, который поставляет их через два гема b, один Fe/S-центр и гем с1 на небольшой гемсодержащий белок цитохром с. Последний переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-оксидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (CuA и CuB) и гемы а и а3, через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образуется сильный основной анион О 2- , который связывает два протона и переходит а воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом.

Б. Организация дыхательной цепи Перенос протонов комплексами I, III и IV протекает векторно из матрикса в межмембранное пространство. При переносе электронов в дыхательной цепи повышается концентрация ионов H + , т. е. понижается значение рН. В интактных митохондриях по существу только АТФ-синтаза (см. с. 144) позволяет осуществить обратное движение протонов в матрикс. На этом основано важное в регуляторном отношении сопряжение электронного переноса с образованием АТФ (см. с. 146). Как уже упоминалось, все комплексы с I по V интегрированы во внутренней мембране митохондрий, тем не менее обычно они не контактируют друг с другом, так как электроны переносятся убихиноном и цитохромом с. Убихинон благодаря неполярной боковой цепи свободно перемещается в мембране. Водорастворимый цитохром с находится на внешней стороне внутренней мембраны.

Окисление НАДН (NADH) комплексом I происходит на внутренней стороне мембраны, а также в матриксе, где происходит также цитратный цикл и β-окисление — самые важные источники НАДН. В матриксе протекают, кроме того, восстановление O2 и образование АТФ (ATP). Полученный АТФ переносится по механизму антипорта (против АДФ) в межмембранное пространство (см. с. 214), откуда через порины проникает в цитоплазму.(Рязанова Маня)

Источник

Электронно-транспортная цепь — Electron transport chain

Цепь переноса электронов ( ETC ) представляет собой ряд комплексов , что передача электронов от доноров электронов к акцепторов электронов с помощью окислительно — восстановительного (как восстановление и окисление происходит одновременно) реакций, и пар этот перенос электрона с переносом протонов (Н + ионов) через мембрана . Цепь переноса электронов состоит из пептидов , ферментов и других молекул.

Поток электронов по цепи переноса электронов — экзэргонический процесс . Энергия окислительно-восстановительных реакций создает электрохимический протонный градиент, который стимулирует синтез аденозинтрифосфата (АТФ). При аэробном дыхании поток электронов заканчивается молекулярным кислородом, который является последним акцептором электронов. При анаэробном дыхании используются другие акцепторы электронов, например сульфат .

В цепи переноса электронов окислительно-восстановительные реакции управляются состоянием свободной энергии Гиббса компонентов. Свободная энергия Гиббса связана с величиной, называемой окислительно-восстановительным потенциалом. Комплексы в цепи переноса электронов собирают энергию окислительно-восстановительных реакций, которые происходят при переносе электронов от низкого окислительно-восстановительного потенциала к более высокому окислительно-восстановительному потенциалу, создавая электрохимический градиент. Это создаваемый электрохимический градиент, который управляет синтезом АТФ посредством сочетания с окислительным фосфорилированием с АТФ-синтазой .

Цепь переноса электронов и сайт окислительного фосфорилирования находятся на внутренней митохондриальной мембране . Энергия, запасенная в процессе дыхания в восстановленных соединениях (таких как НАДН и ФАДН), используется цепью переноса электронов для перекачки протонов в межмембранное пространство, создавая электрохимический градиент над внутренней митохрондриальной мембраной. У фотосинтезирующих эукариот цепь переноса электронов находится на тилакоидной мембране. Здесь световая энергия приводит к сокращению компонентов цепи переноса электронов и, следовательно, вызывает последующий синтез АТФ. У бактерий цепь переноса электронов может варьироваться в зависимости от вида, но она всегда представляет собой набор окислительно-восстановительных реакций, которые связаны с синтезом АТФ за счет создания электрохимического градиента и окислительного фосфорилирования через АТФ-синтазу.

Содержание

Цепи митохронного переноса электронов

Большинство эукариотических клеток имеют митохондрии , которые производят АТФ из продуктов кислотного цикла лимонного , окисления жирных кислот , и окисления аминокислоты . На внутренней митохондриальной мембране электроны от НАДН и ФАДН 2 проходят через цепь переноса электронов к кислороду, который восстанавливается до воды. Цепь переноса электронов состоит из ферментативного ряда доноров и акцепторов электронов. Каждый донор электронов будет передавать электроны более электроотрицательному акцептору , который, в свою очередь, отдает эти электроны другому акцептору, процесс, который продолжается в последовательности, пока электроны не перейдут к кислороду, самому электроотрицательному и конечному акцептору электронов в цепи. Прохождение электронов между донором и акцептором высвобождает энергию, которая используется для создания градиента протонов через митохондриальную мембрану путем «перекачки» протонов в межмембранное пространство, создавая термодинамическое состояние, которое имеет потенциал для работы. Весь этот процесс называется окислительным фосфорилированием, поскольку АДФ фосфрилируется до АТФ с использованием электрохимического градиента, установленного окислительно-восстановительными реакциями в цепи переноса электронов.

Митохондриальные окислительно-восстановительные носители

Энергия, полученная в результате передачи электронов по цепи переноса электронов, используется для перекачки протонов из митохондриальной матрицы в межмембранное пространство, создавая электрохимический протонный градиент ( ΔpH ) через внутреннюю мембрану митохондрий. Этот протонный градиент в значительной степени, но не исключительно, отвечает за потенциал митохондриальной мембраны (ΔΨ M ). Это позволяет АТФ-синтазе использовать поток H + через фермент обратно в матрицу для генерации АТФ из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата . Комплекс I (NADH-коэнзим Q-редуктаза; обозначен I) принимает электроны от никотинамидадениндинуклеотида (NADH) , переносчика электронов цикла Кребса (NADH) , и передает их коферменту Q ( убихинон ; обозначен Q), который также получает электроны от комплекса II ( сукцинатдегидрогеназа ; помечены как II). Вопрос проходит электроны комплекса III ( цитохрома Ьс 1 комплекса , меченного III), который передает их на цитохром с (цит с ). Cyt c передает электроны Комплексу IV ( цитохром с оксидаза ; обозначена IV), который использует электроны и ионы водорода для восстановления молекулярного кислорода до воды.

В митохондриях идентифицировано четыре мембраносвязанных комплекса. Каждая из них представляет собой чрезвычайно сложную трансмембранную структуру, встроенную во внутреннюю мембрану. Три из них — протонные насосы. Структуры электрически связаны липидорастворимыми переносчиками электронов и водорастворимыми переносчиками электронов. Общая электронная транспортная цепочка:

Комплекс I

В комплексе I (НАДН-убихиноноксиредуктаза, НАДН-дегидрогеназа I типа или митохондриальный комплекс I; EC 1.6.5.3 ) два электрона удаляются из НАДН и переносятся на жирорастворимый носитель, убихинон (Q). Восстановленный продукт, убихинол (UQH 2 ), свободно диффундирует внутри мембраны, а Комплекс I перемещает четыре протона (H + ) через мембрану, создавая протонный градиент. Комплекс I является одним из основных центров преждевременной утечки электронов в кислород, таким образом, он является одним из основных центров образования супероксида.

Путь электронов следующий:

НАДН окисляется до НАД + путем восстановления мононуклеотида флавина до FMNH 2 за одну двухэлектронную стадию. Затем FMNH 2 окисляется в две одноэлектронные стадии через промежуточный семихинон . Таким образом, каждый электрон переходит от FMNH 2 к кластеру Fe-S , от кластера Fe-S к убихинону (Q). Перенос первого электрона приводит к образованию свободнорадикальной ( семихинонной ) формы Q, а перенос второго электрона восстанавливает семихиноновую форму до формы убихинола, QH 2 . Во время этого процесса четыре протона перемещаются из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Поскольку электроны постоянно окисляются и восстанавливаются по всему комплексу, электронный ток создается вдоль ширины 180 Ангстрем комплекса внутри мембраны. Этот ток обеспечивает активный перенос четырех протонов в межмембранное пространство на два электрона от НАДН.

Комплекс II

В комплексе II ( сукцинатдегидрогеназа или сукцинат-CoQ редуктаза; EC 1.3.5.1 ) дополнительные электроны доставляются в хиноновый пул (Q), происходящие из сукцината, и переносятся (через флавинадениндинуклеотид (FAD) ) в Q. Комплекс II состоит из четырех белковые субъединицы: сукцинатдегидрогеназа (SDHA); субъединица железо-сера сукцинатдегидрогеназа [убихинон], митохондриальная (SDHB); субъединица С сукцинатдегидрогеназы (SDHC) и комплекс сукцинатдегидрогеназы, субъединица D (SDHD). Другие доноры электронов (например, жирные кислоты и глицерин-3-фосфат) также направляют электроны в Q (через FAD). Комплекс II представляет собой параллельный путь транспорта электронов к комплексу 1, но в отличие от комплекса 1 протоны не транспортируются в межмембранное пространство по этому пути. Следовательно, путь через комплекс II вносит меньше энергии в общий процесс цепи переноса электронов.

Комплекс III

В комплексном III ( цитохроме Ьс 1 комплексы или CoQH 2 -cytochrome с редуктазой; ЕС 1.10.2.2 ), то Q-цикл способствует к протонному градиенту по асимметричному поглощению / высвобождению протонов. Два электрона удаляются из QH 2 в сайте Q O и последовательно переносятся на две молекулы цитохрома c , водорастворимого переносчика электронов, расположенного в межмембранном пространстве. Два других электрона последовательно проходят через белок к сайту Q i, где хиноновая часть убихинона восстанавливается до хинола. Протонный градиент образуется в результате окисления одного хинола ( ) на участке Q o с образованием одного хинона ( ) на участке Q i . (Всего перемещается четыре протона: два протона восстанавливают хинон до хинола, а два протона высвобождаются из двух молекул убихинола.) 2 ЧАС 2 + е — <\ displaystyle <\ ce <2H + 2e->>> 2 ЧАС 2 + е — <\ displaystyle <\ ce <2H + 2e->>>

Когда перенос электронов снижается (из-за высокого мембранного потенциала или респираторных ингибиторов, таких как антимицин А), Комплекс III может пропускать электроны к молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида.

Этот комплекс ингибируется димеркапролом (British Antilewisite, BAL), нафтохиноном и антимицином.

Комплекс IV

В Комплексе IV ( цитохром с оксидаза ; EC 1.9.3.1 ), иногда называемом цитохромом AA3, четыре электрона удаляются из четырех молекул цитохрома с и передаются молекулярному кислороду (O 2 ), образуя две молекулы воды. Комплекс содержит координированные ионы меди и несколько гемовых групп. В то же время восемь протонов удаляются из митохондриального матрикса (хотя только четыре перемещаются через мембрану), что способствует протонному градиенту. Точные детали протонной накачки в Комплексе IV все еще изучаются.

Сочетание с окислительным фосфорилированием

Хемиосмотическая муфта гипотеза , предложенная Нобелевской премия по химии победителя Питера Д. Митчелл , цепь переноса электронов и окислительное фосфорилирование соединены с помощью протонного градиента поперек внутренней митохондриальной мембраны. Отток протонов из митохондриального матрикса создает электрохимический градиент (протонный градиент). Этот градиент используется комплексом АТФ-синтазы F O F 1 для производства АТФ посредством окислительного фосфорилирования. АТФ-синтазу иногда называют комплексом V цепи переноса электронов. Р О компонент АТФ — синтазы действует как ионный канал , который обеспечивает протонный магнитный поток обратно в митохондрии. Он состоит из субъединиц a, b и c. Протоны в между мембранным пространстве митохондрий впервые входит в АТФ — синтазы комплекс через на канал субъединиц. Затем протоны переходят к субъединицам c. Количество c-субъединиц в нем определяет, сколько протонов потребуется, чтобы сделать FO один полный оборот. Например, у человека имеется 8 субъединиц с, поэтому требуется 8 протонов. После того, как гр субъединиц, протоны , наконец , входит в матрицу , используя в субъединицу канал , который открывается в митохондриях. Этот рефлюкс высвобождает свободную энергию, вырабатываемую при образовании окисленных форм электронных переносчиков (НАД + и Q). Свободная энергия используется для запуска синтеза АТФ, катализируемого компонентом F 1 комплекса. Сочетание с окислительным фосфорилированием является ключевым этапом производства АТФ. Однако в определенных случаях разделение двух процессов может быть биологически полезным. Несвязывающий белок, термогенин, присутствующий во внутренней митохондриальной мембране коричневой жировой ткани, обеспечивает альтернативный поток протонов обратно во внутренний матрикс митохондрий. Тироксин также является естественным разобщителем. Этот альтернативный поток приводит к термогенезу, а не к производству АТФ.

Обратный поток электронов

Обратный поток электронов — это перенос электронов через цепь переноса электронов через обратные окислительно-восстановительные реакции. Обычно для этого требуется значительное количество энергии, что может привести к снижению окисленной формы доноров электронов. Например, NAD + может быть восстановлен до NADH комплексом I. Было показано, что существует несколько факторов, которые вызывают обратный поток электронов. Однако для подтверждения этого требуется дополнительная работа. Одним из таких примеров является блокирование производства АТФ с помощью АТФ-синтазы, что приводит к накоплению протонов и, следовательно, к более высокой протонодвижущей силе , вызывая обратный поток электронов.

Бактериальные цепи транспорта электронов

У эукариот НАДН является наиболее важным донором электронов. Связанная электронная транспортная цепь

НАДН Комплекс I Q Комплекс III цитохром с Комплекс IV O 2, где Комплексы I, III и IV являются протонными насосами, а Q и цитохром с являются переносчиками мобильных электронов. Акцептором электронов является молекулярный кислород.

У прокариот ( бактерий и архей ) ситуация более сложная, потому что существует несколько разных доноров электронов и несколько разных акцепторов электронов. Общая цепь переноса электронов у бактерий:

Электроны могут входить в цепочку на трех уровнях: на уровне дегидрогеназы , на уровне хинонового пула или на уровне мобильного цитохромного электронного переносчика. Эти уровни соответствуют последовательно более положительным окислительно-восстановительным потенциалам или последовательно уменьшающимся разностям потенциалов относительно конечного акцептора электронов. Другими словами, они соответствуют последовательно меньшим изменениям свободной энергии Гиббса для общей окислительно-восстановительной реакции Донор → Акцептор .

Отдельные бактерии используют несколько цепей переноса электронов, часто одновременно. Бактерии могут использовать ряд различных доноров электронов, ряд различных дегидрогеназ, ряд различных оксидаз и редуктаз, а также ряд различных акцепторов электронов. Например, E. coli (при аэробном росте с использованием глюкозы в качестве источника энергии) использует две разные НАДН-дегидрогеназы и две разные хинолоксидазы, в общей сложности четыре различных цепи переноса электронов, работающих одновременно.

Общей чертой всех цепей переноса электронов является наличие протонного насоса для создания электрохимического градиента над мембраной. Бактериальные цепи переноса электронов могут содержать до трех протонных насосов, таких как митохондрии, или они могут содержать только один или два. В них всегда есть хотя бы один протонный насос.

Доноры электронов

В современной биосфере наиболее распространенными донорами электронов являются органические молекулы. Организмы, которые используют органические молекулы в качестве источника электронов, называются органотрофами . Органотрофы (животные, грибы, протисты) и фототрофы (растения и водоросли) составляют подавляющее большинство всех известных форм жизни.

Некоторые прокариоты могут использовать неорганические вещества в качестве источника энергии. Такой организм называется литотрофом («рок-людоед»). Неорганические доноры электронов включают водород, оксид углерода, аммиак, нитрит, серу, сульфид, оксид марганца и двухвалентное железо. Литотрофы были обнаружены растущими в скальных образованиях на тысячи метров ниже поверхности Земли. Из-за своего объема распространения литотрофы могут фактически превосходить по численности органотрофы и фототрофы в нашей биосфере.

Использование неорганических доноров электронов в качестве источника энергии представляет особый интерес для изучения эволюции. Этот тип метаболизма должен логически предшествовать использованию органических молекул в качестве источника энергии.

Комплекс I и II

Бактерии могут использовать ряд различных доноров электронов. Когда органическое вещество является источником энергии, донором может быть НАДН или сукцинат, и в этом случае электроны входят в цепь переноса электронов через НАДН-дегидрогеназу (аналогично Комплексу I в митохондриях) или сукцинатдегидрогеназу (аналогично Комплексу II ). Другие дегидрогеназы могут использоваться для обработки различных источников энергии: формиатдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, H 2 дегидрогеназа ( гидрогеназа ), цепь переноса электронов. Некоторые дегидрогеназы также являются протонными насосами; другие направляют электроны в хиноновый пул. Большинство дегидрогеназ демонстрируют индуцированную экспрессию в бактериальной клетке в ответ на метаболические потребности, вызванные средой, в которой клетки растут. В случае лактатдегидрогеназы в кишечной палочке фермент используется аэробно и в сочетании с другими дегидрогеназами. Он индуцируется и экспрессируется, когда в клетке присутствует высокая концентрация DL-лактата.

Носители хинона

Хиноны — это подвижные липидорастворимые носители, которые перемещают электроны (и протоны) между большими, относительно неподвижными макромолекулярными комплексами, встроенными в мембрану. Бактерии используют убихинон (коэнзим Q, тот же хинон, что и митохондрии) и родственные хиноны, такие как менахинон (витамин K 2 ). Археи рода Sulfolobus используют кальдариеллахинон. Использование различных хинонов связано с незначительным изменением окислительно-восстановительных потенциалов. Эти изменения окислительно-восстановительного потенциала вызваны изменениями в структуре хинона. Изменение окислительно-восстановительных потенциалов этих хинонов может соответствовать изменениям в акцепторах электронов или вариациям окислительно-восстановительных потенциалов в бактериальных комплексах.

Протонные насосы

Протонный насос является любым процессом , который создает протонный градиент через мембрану. Протоны можно физически перемещать через мембрану; это видно в митохондриальных комплексах I и IV . Тот же эффект может быть получен при движении электронов в противоположном направлении. Результатом является исчезновение протона из цитоплазмы и появление протона в периплазме. Митохондриальный комплекс III использует этот второй тип протонного насоса, который опосредуется хиноном ( цикл Q ).

Некоторые дегидрогеназы являются протонными насосами; другие нет. Большинство оксидаз и редуктаз являются протонными насосами, но некоторые — нет. Цитохром bc 1 — это протонный насос, обнаруженный во многих, но не во всех бактериях (он не обнаружен у E. coli ). Как следует из названия, бактериальный bc 1 похож на митохондриальный bc 1 ( Комплекс III ).

Электронные носители цитохрома

Цитохромы — это пигменты, содержащие железо. Они находятся в двух очень разных средах.

Некоторые цитохромы представляют собой водорастворимые носители, которые переносят электроны к крупным неподвижным макромолекулярным структурам, встроенным в мембрану, и от них. Мобильным переносчиком электронов цитохрома в митохондриях является цитохром с . Бактерии используют ряд различных мобильных переносчиков электронов цитохрома.

Другие цитохромы находятся в макромолекулах, таких как Комплекс III и Комплекс IV . Они также действуют как переносчики электронов, но в совершенно ином, внутримолекулярном, твердотельном окружении.

Электроны могут входить в цепь переноса электронов на уровне мобильного цитохрома или хинонового носителя. Например, электроны от неорганических доноров электронов (нитрита, двухвалентного железа, цепи переноса электронов) входят в цепь переноса электронов на уровне цитохрома. Когда электроны входят с окислительно-восстановительным уровнем выше, чем НАДН, цепь переноса электронов должна работать в обратном направлении, чтобы произвести эту необходимую молекулу с более высокой энергией.

Терминальные оксидазы и редуктазы

Когда бактерии растут в аэробной среде, конечный акцептор электронов (O 2 ) восстанавливается до воды с помощью фермента, называемого оксидазой . Когда бактерии растут в анаэробной среде, конечный акцептор электронов восстанавливается ферментом, называемым редуктазой. В митохондриях комплекс терминальной мембраны ( Комплекс IV ) представляет собой цитохромоксидазу. Аэробные бактерии используют ряд различных терминальных оксидаз. Например, E. coli (факультативный анаэроб) не имеет цитохромоксидазы или комплекса bc 1 . В аэробных условиях он использует две разные терминальные хинолоксидазы (оба протонных насоса) для восстановления кислорода до воды.

Бактериальный комплекс IV можно разделить на классы в зависимости от того, какие молекулы действуют как концевые акцепторы электронов. Оксидазы класса I являются цитохромоксидазами и используют кислород в качестве концевого акцептора электронов. Оксидазы класса II являются хинолоксидазами и могут использовать различные концевые акцепторы электронов. Оба этих класса можно разделить на категории в зависимости от того, какие окислительно-восстановительные активные компоненты они содержат. Например, концевые оксидазы класса 1 Heme aa3 намного более эффективны, чем терминальные оксидазы класса 2.

Анаэробные бактерии , которые не используют кислород в качестве концевого акцептора электронов, имеют терминальные редуктазы, индивидуализированные для их концевого акцептора. Например, E. coli может использовать фумаратредуктазу, нитратредуктазу, нитритредуктазу, ДМСО-редуктазу или триметиламин-N-оксидредуктазу, в зависимости от доступности этих акцепторов в окружающей среде.

Большинство терминальных оксидаз и редуктаз индуцируются . Они синтезируются организмом по мере необходимости в ответ на определенные условия окружающей среды.

Акцепторы электронов

Подобно тому, как существует ряд различных доноров электронов (органическое вещество у органотрофов, неорганическое вещество у литотрофов), существует ряд различных акцепторов электронов, как органических, так и неорганических. У аэробных бактерий и факультативных анаэробов, если кислород доступен, он неизменно используется в качестве конечного акцептора электронов, потому что он генерирует наибольшее изменение свободной энергии Гиббса и производит наибольшее количество энергии.

В анаэробной среде используются различные акцепторы электронов, включая нитрат, нитрит, трехвалентное железо, сульфат, диоксид углерода и небольшие органические молекулы, такие как фумарат.

Фотосинтетический

При окислительном фосфорилировании электроны передаются от донора электронов с низкой энергией, такого как НАДН, к акцептору, например О 2 ), через цепь переноса электронов. При фотофосфорилировании энергия солнечного света используется для создания высокоэнергетического донора электронов, который впоследствии может восстанавливать окислительно-восстановительные активные компоненты. Затем эти компоненты связываются с синтезом АТФ посредством транслокации протонов по цепи переноса электронов.

Фотосинтетические цепи переноса электронов, подобно митохондриальной цепи, можно рассматривать как частный случай бактериальных систем. Они используют мобильные липидорастворимые хиноновые носители ( филлохинон и пластохинон ) и мобильные водорастворимые носители ( цитохромы , цепь переноса электронов). Они также содержат протонный насос . Протонный насос во всех фотосинтетических цепях напоминает митохондриальный комплекс III . Общепринятая теория симбиогенеза считает, что обе органеллы произошли от бактерий.

Источник

Читайте также:  Когда растения отделились от животных